第3讲 蛋白质和核酸高中生物一轮复习上课文稿

第3讲 蛋白质和核酸

高中生物一轮复习上课文稿

第一单元 细胞的分子组成

【课程标准要求】

1. 阐明：蛋白质通常由21种氨基酸分子组成，它的功能取决于氨基酸序列及其形成的空间结构，细胞的功能主要由蛋白质完成。

2. 概述：核酸由核苷酸聚合而成，是储存与传递遗传信息的生物大分子。

【知识框架】

本讲内容分为三大模块：蛋白质的结构和功能、核酸的结构和功能、生物大分子以碳链为骨架。其中蛋白质部分是高考考查的重点和难点，尤其是蛋白质的相关计算题型，需要同学们重点掌握。

我们将通过三个课时完成本讲的学习：第1课时学习蛋白质的结构和功能基础；第2课时突破蛋白质的常考计算题型；第3课时学习核酸的组成、结构和功能，以及生物大分子的相关知识。

【学习目标】

通过本讲的学习，同学们应该能够达到以下目标：

第一，知识目标：掌握氨基酸的结构特点和种类；理解蛋白质的结构层次和功能；掌握核酸的结构和功能；理解生物大分子以碳链为骨架的含义。

第二，能力目标：能够进行蛋白质的相关计算；能够区分DNA和RNA；能够运用蛋白质和核酸的知识解释相关生物学现象。

第三，情感态度与价值观目标：通过了解人工合成结晶牛胰岛素的科学史，培养民族自豪感和科学探索精神；通过理解蛋白质和核酸的结构与功能相适应的关系，树立辩证唯物主义的自然观。

【学情分析与学法指导】

本讲内容是高中生物的重点和难点之一。同学们在学习过程中可能会遇到以下困难：一是氨基酸脱水缩合过程的理解，二是蛋白质计算题型的掌握，三是DNA和RNA结构和功能的区分。

针对这些困难，建议同学们采用以下学习方法：

（1）图文结合法：结合课本中的插图来理解蛋白质的结构层次和核酸的双螺旋结构，将抽象的分子结构可视化。

（2）归纳对比法：通过列表对比蛋白质和核酸、DNA和RNA、变性和盐析等概念，加深理解和记忆。

（3）题型归纳法：将蛋白质计算的各种题型进行分类归纳，总结解题方法和规律，通过适量练习来巩固提高。

（4）联系实际法：将所学知识与生活实际联系起来，例如用蛋白质变性的知识解释为什么高温可以消毒，为什么熟鸡蛋更容易消化等。

第1课时 考点一：蛋白质的结构和功能

一、组成蛋白质的氨基酸

1. 氨基酸的元素组成

组成蛋白质的氨基酸主要含有C、H、O、N四种元素，有些氨基酸还含有S或Se等元素。从元素组成上看，氨基酸的基本元素组成为C、H、O、N，这是所有氨基酸共有的。

我们可以通过分析氨基酸的结构来理解其元素组成：每个氨基酸分子都有一个中心碳原子，这个碳原子上连接着一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链基团（R基）。其中氨基含有N元素，羧基含有C、H、O元素，中心碳和氢原子提供C、H元素。因此，所有氨基酸都至少含有C、H、O、N四种元素。

不同氨基酸的R基不同，这就导致了不同氨基酸可能含有不同的元素。例如，半胱氨酸和甲硫氨酸的R基中含有S元素，而硒代半胱氨酸的R基中含有Se元素。因此，蛋白质的元素组成除了基本的C、H、O、N外，大多数还含有S，有些还含有Fe、Cu、Mn、Zn、P等元素。

2. 氨基酸的结构通式与结构特点

氨基酸是组成蛋白质的基本单位。每种氨基酸分子至少都含有一个氨基（-NH₂）和一个羧基（-COOH），并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团（R基）。

氨基酸的结构通式可以表示为：中心碳原子（C）上同时连接着-NH₂（氨基）、-COOH（羧基）、-H（氢原子）和-R（侧链基团）。分子式可写为C₂H₄O₂N-R。

【温馨提示】两个判断条件：数量条件——至少含有一个氨基和一个羧基；位置条件——这个氨基和羧基必须连接在同一个碳原子上。只有同时满足这两个条件的化合物，才是组成生物体蛋白质的氨基酸。

3. 氨基酸的种类与分类

组成人体蛋白质的氨基酸有21种。这21种氨基酸根据人体能否自身合成，可以分为必需氨基酸和非必需氨基酸两大类。

必需氨基酸是指人体细胞不能自身合成，必须从外界环境中直接获取的氨基酸。成人的必需氨基酸有8种，分别是：甲硫氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。我们可以用口诀来记忆：“甲（甲硫氨酸）来（赖氨酸）写（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）亮（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）。”

非必需氨基酸是指人体细胞能够自身合成的氨基酸，共有13种。这些氨基酸既可以通过自身合成获得，也可以通过食物蛋白的消化吸收获得。

【温馨提示】评价蛋白质食品营养价值主要依据其中所含必需氨基酸的种类和含量。一种食物蛋白质如果含有人体所需的全部必需氨基酸，且比例合适，就是优质蛋白质。

4. R基的作用

R基（侧链基团）是决定氨基酸种类和理化性质的关键因素。不同氨基酸的R基不同，这就决定了：

第一，氨基酸的种类：自然界中存在的氨基酸有100多种，但组成人体蛋白质的氨基酸只有21种，它们的区别就在于R基的不同。

第二，氨基酸的理化性质：R基决定了氨基酸的酸碱性、所带电荷的性质和多少。例如，谷氨酸和天冬氨酸的R基中含有羧基，因此是酸性氨基酸；赖氨酸、精氨酸和组氨酸的R基中含有碱性基团，因此是碱性氨基酸；而甘氨酸、丙氨酸等的R基是中性的。

【易错点】组成一种蛋白质的氨基酸最多有21种，而不是“一定”有21种。一种具体的蛋白质可能只由几种或十几种氨基酸组成，不一定包含全部21种。

【温馨提示】第21种氨基酸——硒代半胱氨酸：只在含硒的蛋白质中存在，其密码子为UGA。UGA通常是终止密码子，但在特殊情况下可以编码硒代半胱氨酸。

5. 氨基酸的其他功能

氨基酸除了作为肽或蛋白质的基本单位这一主要功能外，还有其他一些重要功能：

（1）某些氨基酸可作为神经递质：例如谷氨酸和甘氨酸在神经调节中承担着神经递质的作用，参与神经元之间的信息传递。

（2）氨基酸氧化分解供能：氨基酸可以作为能源物质，通过氧化分解释放能量，代谢终产物是CO₂、H₂O和尿素。

（3）酪氨酸可以转变为黑色素：当细胞衰老时，酪氨酸酶活性下降，黑色素合成减少，头发就会变白，这是细胞衰老的表现。如果是酪氨酸酶基因异常导致黑色素不能合成，则会患白化病，这是一种遗传病。请注意区分：细胞衰老导致的白发是酪氨酸酶活性降低引起的，而白化病是基因突变引起的。

（4）谷氨酸可以转变为谷氨酸钠，也就是我们日常生活中使用的味精或鸡精的主要成分。此外，氨基酸还可以通过代谢转变为糖类。

（5）色氨酸可以转变为植物生长素（即吲哚乙酸IAA）。

（6）组氨酸可以转变为组胺。当过敏原再次刺激机体时，肥大细胞会释放组胺，引起过敏反应。

6. 氨基酸的运输

氨基酸在细胞内外的运输有不同的方式和载体：

（1）细胞膜上的运输：氨基酸通过主动运输的方式进出细胞，需要载体蛋白（膜载体蛋白）的协助，同时还需要消耗细胞呼吸所释放的能量。主动运输保证了细胞能够按照生命活动的需要，主动选择吸收所需要的营养物质，排出代谢废物。

（2）细胞内的运输：在翻译过程中，氨基酸被运输到核糖体上参与蛋白质合成，这个过程由tRNA（转运RNA）完成。细胞内共有61种tRNA，负责运输21种氨基酸。每种tRNA只能识别并转运一种氨基酸，但一种氨基酸可以由多种tRNA来转运（密码子的简并性）。

【易错点】判断正误：细胞膜和细胞内负责转运氨基酸的载体都是蛋白质。答案：错误。因为细胞内转运氨基酸的载体是tRNA（RNA），不是蛋白质。

7. 自然界氨基酸与组成人体蛋白质氨基酸的区别

自然界中存在的氨基酸有100多种，但组成人体蛋白质的氨基酸只有21种。这是为什么呢？

原因在于：只有满足“至少含有一个氨基和一个羧基，并且这一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上”这一结构特点的氨基酸，才能参与蛋白质的生物合成。自然界中的其他氨基酸虽然也含有氨基和羧基，但它们的氨基和羧基不连接在同一个碳原子上，因此不能作为蛋白质的合成原料。

这一事实也说明了生物界在分子水平上的统一性：所有生物的蛋白质都是由同一套21种氨基酸组成的，这是生物有共同祖先的分子证据之一。

二、蛋白质的合成过程：脱水缩合与盘曲折叠

1. 脱水缩合

氨基酸通过脱水缩合的方式形成多肽。脱水缩合是指一个氨基酸分子的羧基（-COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（-NH₂）相连接，同时脱去一分子水的结合方式。

我们以两个氨基酸形成二肽为例来理解这个过程：第一个氨基酸的羧基提供-OH（羟基），第二个氨基酸的氨基提供-H（氢原子），-OH和-H结合形成一分子水（H₂O），两个氨基酸之间则通过一个新的化学键连接起来。

2. 肽键

肽键是连接两个氨基酸分子的化学键，其结构可以表示为-CO-NH-（或-NH-CO-）。肽键是一种共价键，性质比较稳定。

【温馨提示】肽键中还含有游离的氨基和羧基吗？答案是：没有！肽键中的-NH-和-CO-已经形成了稳定的化学键，不再具有游离氨基和游离羧基的性质。

3. 二肽、三肽和多肽

二肽是由两个氨基酸分子缩合而成的化合物，含有1个肽键。三肽是由三个氨基酸分子缩合而成的化合物，含有2个肽键。以此类推，由多个氨基酸脱水缩合形成的化合物称为多肽。

多肽通常呈链状结构，叫作肽链。如果多肽呈环状，则叫作肽环（环状多肽）。

肽的命名取决于所含氨基酸的个数，而不是肽键数。例如，由5个氨基酸缩合而成的多肽叫五肽，不管它是链状还是环状。

4. 脱水缩合中的原子来源

在脱水缩合过程中，脱下的水分子（H₂O）中：

（1）H原子的来源：一个H来自氨基（-NH₂脱去-H），另一个H来自羧基（-COOH脱去-OH中的H）。因此，水分子中的H原子来自羧基和氨基。

（2）O原子的来源：水分子中的O原子只来自羧基（-COOH脱去-OH中的O）。

5. 脱水缩合的场所与特点

脱水缩合反应的场所是核糖体。无论是原核细胞还是真核细胞，核糖体都是合成蛋白质的场所。

参与脱水缩合的氨基和羧基：分别是两个氨基酸中与中心碳原子相连的氨基和羧基，而不是R基中的氨基和羧基。R基不参与脱水缩合反应。

一条肽链上至少含有一个游离的氨基和一个游离的羧基，它们分别位于肽链的两端（N端和C端）。其余的氨基和羧基都位于R基上。

6. 肽键数与脱水数的计算

关于肽键数和脱水数的计算，我们可以总结以下规律：

表1 链状与环状多肽的肽键数比较

更一般地，如果有n个氨基酸形成m条肽链（链状），则：

肽键数 = 脱水数 = n - m = 氨基酸数 - 肽链数

如果其中有z条是环状多肽，则总肽键数 = n - (m - z) = n - m + z。

7. 盘曲折叠与蛋白质的空间结构

通常情况下，核糖体合成的多肽链是没有生物活性的，它需要经过盘曲、折叠等加工过程，形成一定的空间结构后，才能成为有活性的蛋白质。这就好比一根长长的铁丝，只有把它弯折成特定的形状，才能发挥特定的功能。

盘曲折叠的场所：在真核细胞中，多肽链的盘曲折叠可以在细胞质基质、内质网或高尔基体上完成。原核细胞没有内质网和高尔基体，其蛋白质的盘曲折叠在细胞质基质中完成。

参与空间结构形成的化学键除了肽键外，还有氢键、二硫键、疏水键、离子键等。这些化学键共同维持着蛋白质特定的空间构象。

氢键是由不相邻氨基酸之间的O与H，或N与H形成的。氢键虽然很弱，但大量氢键共同作用，对维持蛋白质的空间结构起着至关重要的作用。

二硫键是由不相邻氨基酸之间的巯基（-SH，在R基上）脱氢形成的，即：-SH + HS- → 2H + -S-S-。二硫键是一种较强的共价键，在维持蛋白质空间结构的稳定性中起着重要作用。例如，胰岛素分子中就含有3个二硫键，它们对维持胰岛素的空间结构和生物活性非常重要。

疏水键是由氨基酸R基中的疏水基团相互靠近、聚集在一起形成的。在水环境中，疏水基团倾向于避开水而相互聚集，这也是蛋白质折叠的重要驱动力之一。

离子键（盐键）是由带正电荷的R基和带负电荷的R基之间通过静电吸引形成的。

8. 多肽链的方向性

多肽链是有方向性的。肽链的一端有一个游离的氨基（-NH₂），称为N端（氨基端）；另一端有一个游离的羧基（-COOH），称为C端（羧基端）。

在蛋白质合成过程中，核糖体总是从mRNA的5'端向3'端移动，先合成肽链的N端，再逐渐向C端延伸。因此，多肽链的合成方向是从N端到C端。

理解多肽链的方向性对于分析蛋白质的结构和功能非常重要。例如，蛋白质的信号肽通常位于N端，而蛋白质的活性中心往往位于肽链的特定区域。

三、蛋白质的结构层次

蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1. 一级结构

一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。它是由氨基酸之间通过脱水缩合形成肽键连接而成的。一级结构是蛋白质最基本的结构，是空间结构的基础。

一级结构的主要化学键是肽键。一级结构中氨基酸的排列顺序直接决定了后续的二级、三级和四级结构。

2. 二级结构

二级结构是指多肽链的特定区域进行有规律的盘曲、折叠所形成的结构。常见的二级结构类型有α-螺旋和β-折叠等。

二级结构的主要作用力是氢键。氢键由不相邻氨基酸之间的O与H，或N与H形成。二级结构只涉及肽链主链的局部空间排列，不涉及R基的构象。

3. 三级结构

三级结构是指在二级结构的基础上，这条肽链进一步盘绕、折叠，形成的更复杂的空间结构。三级结构是整条肽链所有原子的空间排布。

维持三级结构的化学键主要有氢键、二硫键、疏水键、离子键等，这些作用力主要来自R基之间的相互作用。三级结构对于单链蛋白质的生物活性至关重要。

4. 四级结构

四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过一定的化学键相互结合在一起，形成的复杂空间结构。每条多肽链称为一个亚基。

四级结构的主要作用力是链间二硫键等化学键。注意：并不是所有蛋白质都有四级结构。由一条肽链形成的蛋白质只有一、二、三级结构；由两条或两条以上肽链形成的蛋白质才有四级结构。

表2 蛋白质四个结构层次的比较

5. 多肽与蛋白质的比较

表3 多肽与蛋白质的比较

【易错点】核糖体合成的物质是多肽链，不具有生物活性。多肽链需要经过盘曲、折叠，形成一定的空间结构后，才能成为有活性的蛋白质。不要误认为核糖体合成的物质就具有生物活性。

6. 蛋白质的加工

在真核细胞中，分泌蛋白的合成和加工需要经过内质网和高尔基体。以胰岛素的加工成熟过程为例：

胰岛素在核糖体上合成后，首先进入内质网。在内质网中，信号肽被切除，多肽链进行初步的盘曲折叠。然后，蛋白质被运输到高尔基体。在高尔基体中，C肽被切除，最终形成成熟的胰岛素（由A、B两条肽链组成，共51个氨基酸）。

原核细胞没有内质网和高尔基体，其蛋白质的加工（盘曲折叠）在细胞质基质中完成。

四、蛋白质的结构多样性与功能多样性

1. 蛋白质结构多样性的原因

蛋白质分子结构多样性可以从以下四个层次来理解：

（1）氨基酸的种类不同：组成不同蛋白质的氨基酸种类可能不同。

（2）氨基酸的数目不同：不同蛋白质所含氨基酸的数量不同。

（3）氨基酸的排列顺序不同：即使氨基酸的种类和数目相同，排列顺序不同也会形成不同的蛋白质。

（4）肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构不同：即使氨基酸的种类、数目和排列顺序都相同，如果肽链的空间结构不同，形成的蛋白质也不同。

【易错点】蛋白质多样性的原因不包括“氨基酸的脱水缩合方式不同”。所有氨基酸的脱水缩合方式都是相同的——一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基脱水形成肽键。这是一个常见的易错点。

2. 蛋白质功能多样性

蛋白质结构的多样性决定了蛋白质功能的多样性。蛋白质的功能主要包括以下几个方面：

表4 蛋白质的主要功能

我们可以用一个简单的口诀来记忆蛋白质的功能：“狗（结构蛋白）催（催化）运（运输）面（免疫）条（调节）”。

3. 常考蛋白质的分布与功能

表5 常考蛋白质的功能和分布

4. 蛋白质多样性的直接原因和根本原因

以血红蛋白和胰岛素的差异为例：

直接原因：组成两种蛋白质的氨基酸种类、数目、排列顺序不同，以及肽链盘曲折叠方式和空间结构不同。

根本原因：DNA（基因）中脱氧核苷酸的排列顺序不同。DNA通过转录形成mRNA（核糖核苷酸序列不同），再通过翻译决定了蛋白质中氨基酸的排列顺序。

我们可以用一个逻辑链条来理解这个问题：

DNA（脱氧核苷酸排列顺序）→ mRNA（核糖核苷酸排列顺序）→ 蛋白质（氨基酸排列顺序 → 空间结构）→ 生物性状

这就是中心法则所描述的遗传信息流动过程。DNA中储存的遗传信息，通过转录和翻译，最终决定了蛋白质的结构和功能，进而决定了生物的性状。

【温馨提示】科学史话：1965年，中国科学家在世界上第一次人工合成了具有生物活性的蛋白质——结晶牛胰岛素。这是人类在认识生命、揭示生命奥秘的伟大进程中迈出的重要一步。人工合成牛胰岛素的成功，标志着人类在认识生命、探索生命奥秘的征途中迈出了关键性的一步，开辟了人工合成蛋白质的时代。

5. 蛋白质与物质跨膜运输的关系

物质跨膜运输的方式与蛋白质密切相关：

（1）自由扩散：不需要载体蛋白和能量，如水、气体分子、脂溶性物质等。

（2）协助扩散：需要载体蛋白（如载体蛋白、通道蛋白），不需要能量，如葡萄糖进入红细胞。

（3）主动运输：需要载体蛋白和能量，如氨基酸、离子的吸收。

（4）胞吞和胞吐：需要膜蛋白参与识别，依赖膜的流动性，需要消耗能量。

由此可见，蛋白质在物质跨膜运输中扮演着重要角色——载体蛋白和通道蛋白都是蛋白质。

6. 蛋白质与酶的关系

酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，其中绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA（核酶）。

酶作为生物催化剂，具有高效性、专一性和作用条件较温和等特点。酶的高效性意味着酶的催化效率远高于无机催化剂；酶的专一性意味着一种酶只能催化一种或一类化学反应；酶的作用条件较温和意味着酶需要在适宜的温度、pH等条件下才能发挥最佳催化活性。

高温、过酸、过碱会使酶的空间结构被破坏而失活；低温只是抑制酶的活性，不会破坏酶的空间结构，当温度恢复适宜时，酶的活性可以恢复。

五、蛋白质的变性、盐析和水解

1. 蛋白质的变性

变性是指在过酸、过碱、重金属盐或温度过高等理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，进而导致其生物活性丧失的现象。

变性的特点：

（1）变性主要破坏的是蛋白质的空间结构（如氢键等被破坏），但肽键和二硫键通常不会被破坏。

（2）变性后蛋白质的理化性质发生改变，生物活性丧失。

（3）变性后的蛋白质变得伸展松散，容易被蛋白酶水解。

变性的应用：

应用1：吃熟鸡蛋、熟肉容易消化。原理是高温使蛋白质空间结构变得伸展松散，容易被蛋白酶水解。

应用2：防止杂菌污染采用的煮沸、巴氏消毒法、酒精消毒、紫外线消毒等消毒法，以及干热灭菌、高压蒸汽灭菌、灼烧灭菌等灭菌法，原理都是利用理化因素使杂菌蛋白质变性失活。

应用3：保存疫苗、酶等蛋白制品采用零上低温保存。原理是低温不会破坏蛋白质的空间结构，只是通过降低分子运动速率来抑制其活性，当温度恢复适宜时，活性可以恢复。

2. 蛋白质的盐析

盐析是指蛋白质在浓度较高的盐溶液中溶解度降低，从而凝聚析出晶体的现象。

盐析的特点：

（1）盐只是降低了蛋白质的溶解度，属于物理变化。

（2）盐析过程中蛋白质的空间结构没有被破坏，生物活性没有丧失。

（3）盐析是可逆的：析出的蛋白质重新溶解后，仍然保持原来的性质和活性。

3. 蛋白质的水解

水解是指在蛋白酶或肽酶的作用下，蛋白质中的肽键断裂，分解为短肽和氨基酸的过程。

水解的特点：

（1）水解过程既破坏肽键，又破坏空间结构。

（2）水解和脱水缩合是两个相反的过程：脱水缩合是氨基酸合成多肽（脱水），水解是多肽分解为氨基酸（加水）。

4. 变性、盐析和水解的比较

表6 蛋白质变性、盐析和水解的比较

【温馨提示】双缩脲试剂检测原理：Cu²+与含有至少2个肽键（三肽及以上）的化合物形成五元环络合物，呈紫色反应。因此，变性的蛋白质（肽键未断）、盐析的蛋白质（肽键未断）、以及蛋白酶本身（蛋白质）都能与双缩脲试剂发生紫色反应。

【第1课时归纳总结】

1. 组成人体蛋白质的氨基酸有21种。氨基酸的种类、酸碱性和所带电荷都是由R基（侧链基团）决定的。

2. 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。每种氨基酸都至少含有一个氨基（-NH₂）和一个羧基（-COOH），并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。

3. 一条肽链中至少含有一个羧基和一个氨基，位于肽链的两端；多余的羧基、氨基位于R基上。

4. 蛋白质结构多样性的原因是：构成蛋白质的氨基酸的种类、数目、排列顺序以及多肽链盘曲折叠形成的空间结构不同。蛋白质的结构多样性又决定了蛋白质的功能多样性。

5. 蛋白质的功能有组成结构、催化、运输、免疫、调节等。

第2课时 考点二：蛋白质的常考题型

一、蛋白质计算的基本公式

蛋白质的计算是高考的常考题型，也是本讲的重点和难点。我们把计算分为缩合类（氨基酸→多肽）和水解类（多肽→氨基酸）两大类。

1. 缩合类基本公式

（1）肽键数 = 脱水数 = 氨基酸数 - 肽链数

（2）游离氨基（或羧基）数 = 肽链数 + R基中氨基（或羧基）数

（3）多肽质量 = 氨基酸总质量 - 脱水总质量

蛋白质质量 = 氨基酸总质量 - 脱水总质量 - 脱氢质量（如有二硫键，每个二硫键脱去2个H）

（4）肽链中N原子数 = 氨基酸个数 + R基上N原子数

（5）肽链中O原子数 = 氨基酸个数 + 肽链条数 + R基上O原子数

2. 由主链N或O推算氨基酸个数

根据主链上的N或O个数，可以推算肽链中氨基酸的个数（即肽名）：

氨基酸个数 = 主链上N原子个数 = 肽链中N总数 - R基上N原子数

氨基酸个数 = 主链上O原子个数 - 肽链数 = 肽链中O总数 - 肽链数 - R基上O原子数

3. 由R基上的特殊原子推算特殊氨基酸个数

R基含N（或O、S、Se）的氨基酸个数 = 肽链中R基上相应原子数 ÷ 单个特殊氨基酸中相应原子数

这个方法是解决复杂多肽分子式问题的关键思路：先确定哪些氨基酸的R基含有特殊原子，再通过差值计算。

4. 多肽种类的计算

X种Y个氨基酸的序列数 = X^Y 种（每种氨基酸不限个数时）

如果每种氨基酸只有1个，则序列数为排列数：X·(X-1)·(X-2)·…·(X-Y+1)

二、常见题型解析

题型1：已知氨基酸分子式求R基

方法：R基 = 氨基酸分子式 - C₂H₄O₂N

这是因为氨基酸的基本结构部分是C₂H₄O₂N（中心碳+氨基+羧基+氢），减去这个基本部分，剩下的就是R基。

题型2：剖析多肽结构简图

方法：水解肽键—圈R基法。即先将肽键断开，把多肽拆成一个个氨基酸，然后数氨基酸的个数（决定肽名），再比较R基的种类数。

例如：一个由5个氨基酸组成的多肽链，如果这5个氨基酸的R基中有4种不同的R基，那么它就是一个五肽，含有4种氨基酸。

题型3：多肽中除去某种氨基酸的问题

方法：水解肽键法。找准断开位置，逆向计算。

解决这类问题的关键是：

① 判断水解后的产物有哪些？（几条多肽链、几个游离氨基酸）

② 计算水解时需要的水分子数及断裂的肽键数。水解时消耗的水分子数 = 断裂的肽键数。

③ 水解后的产物与原多肽相比，氨基、羧基数目以及C、H、O、N等原子数目的变化。

题型4：多肽的基础计算

牢记“四关注”：链首、链尾、肽键、R基。

（1）肽名 = 所含氨基酸数，≠ 所含肽键数。

（2）1条肽链至少含有1个游离氨基和1个游离羧基，分别位于肽链两端。

（3）游离氨基或羧基个数 = 肽链数 + R基上氨基或羧基个数。

（4）若为肽环（环状多肽），则肽链数 = 0，游离氨基或羧基都只位于R基上。

表7 多肽基础计算公式汇总

题型5：多肽的能力计算（N、O原子推算）

这是计算中最复杂的一类题型。核心思路是：背熟多肽中氨基、羧基、N、O的位置分布。

表8 多肽中N、O、氨基、羧基的位置分布

由此可以推出：

（1）1条肽链上N原子总数 = 氨基酸数 + R基N原子数

（2）1条肽链上O原子总数 = 氨基酸数 + 1 + R基O原子数（因为1条肽链，肽链数=1）

（3）氨基酸个数 = 主链N原子数 = 肽分子式中N总数 - R基N总数

（4）氨基酸个数 = 主链O原子数 - 1 = 肽分子式中O总数 - 1 - R基O总数

第3课时 考点三：核酸的组成、结构和功能

一、核酸的结构层次及种类

1. 核酸的元素组成

核酸的组成元素是C、H、O、N、P五种。其中P元素是核酸的标志元素，在噬菌体侵染细菌实验中，常用³²P标记DNA，用³⁵S标记蛋白质，以此区分DNA和蛋白质。

2. 核酸的基本单位——核苷酸

核酸是由核苷酸聚合而成的生物大分子。一个核苷酸是由一分子含氮碱基、一分子五碳糖和一分子磷酸组成的。

核苷酸的组成关系：磷酸 + 五碳糖 + 含氮碱基 → 核苷酸。其中，五碳糖和含氮碱基结合形成核苷（碱基连在五碳糖的1'位上），核苷再与磷酸结合形成核苷酸（磷酸连在五碳糖的5'位上）。

3. 核酸的种类

根据五碳糖的不同，核酸可以分为两大类：

（1）脱氧核糖核酸（DNA）：五碳糖是脱氧核糖，含氮碱基有A（腺嘌呤）、G（鸟嘌呤）、C（胞嘧啶）、T（胸腺嘧啶）四种。DNA通常是双链结构。

（2）核糖核酸（RNA）：五碳糖是核糖，含氮碱基有A（腺嘌呤）、G（鸟嘌呤）、C（胞嘧啶）、U（尿嘧啶）四种。RNA通常是单链结构。

表9 DNA与RNA的比较

【温馨提示】DNA和RNA彻底水解的产物：相同的有4种（磷酸、A、G、C）；不同的有2种（五碳糖：脱氧核糖vs核糖；碱基：T vs U）。因此，DNA彻底水解产物是6种（磷酸、脱氧核糖、A/G/C/T），RNA彻底水解产物也是6种（磷酸、核糖、A/G/C/U）。

【易错点】一条核苷酸链内相邻碱基依靠氢键相连，对吗？不对！一条核苷酸链内相邻核苷酸之间是通过磷酸二酯键连接的。氢键连接的是DNA两条互补链之间的碱基对。但需要注意：单链RNA中也可能含有氢键（如tRNA的三叶草结构中存在局部双链区，有氢键）。

2. 核苷酸的结构识别

识别核苷酸的关键是看五碳糖的2'位：

（1）若五碳糖的2'位是-H（即没有氧原子），则为脱氧核糖，对应脱氧核苷酸。

（2）若五碳糖的2'位是-OH（即有氧原子），则为核糖，对应核糖核苷酸。

判断口诀：“三看”——一看五碳糖种类，二看单双链，三看核苷酸种类。

我们还需要注意核苷酸中碳位的编号规则：五碳糖的碳原子用1'、2'、3'、4'、5'表示（带撇号），以区别于碱基中不带撇的碳原子。碱基连接在1'位，磷酸连接在5'位。

核苷酸之间通过磷酸二酯键连接：一个核苷酸的5'磷酸与下一个核苷酸的3'羟基形成磷酸二酯键，从而将核苷酸连接成链。核苷酸链的方向是从5'端到3'端。

3. DNA的双螺旋结构

DNA分子由两条反向平行的脱氧核苷酸长链盘旋而成，形成规则的双螺旋结构。其主要特点包括：

（1）DNA分子由两条链组成，这两条链按反向平行方式盘旋成双螺旋结构。

（2）DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替连接，排列在外侧，构成基本骨架；碱基排列在内侧。

（3）两条链上的碱基通过氢键连接成碱基对，并且碱基配对有一定的规律：A（腺嘌呤）一定与T（胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对。碱基之间的这种一一对应的关系，叫做碱基互补配对原则。

（4）碱基对之间的氢键数：A与T之间有2个氢键，G与C之间有3个氢键。因此，G-C碱基对含量越高的DNA分子，热稳定性越强。

【温馨提示】碱基互补配对原则的相关计算：在双链DNA分子中，A=T，G=C。因此，嘌呤总数（A+G）= 嘧啶总数（T+C）= 总碱基数的50%。

4. RNA的种类和结构

RNA通常是单链结构，但在某些RNA分子（如tRNA）中，也会通过局部折叠形成双链区，从而产生氢键。常见的RNA有三种：

（1）信使RNA（mRNA）：单链结构，携带从DNA转录来的遗传信息，作为蛋白质合成的模板。mRNA上三个相邻的碱基决定一个氨基酸，称为一个密码子。

（2）转运RNA（tRNA）：三叶草结构，一端携带氨基酸，另一端有反密码子（三个相邻的碱基），可以与mRNA上的密码子互补配对。tRNA的作用是在翻译过程中转运氨基酸。

（3）核糖体RNA（rRNA）：是核糖体的重要组成成分，核糖体是蛋白质合成的场所。rRNA还具有催化活性（核酶活性）。

除了这三种主要的RNA外，细胞中还有许多其他类型的RNA，如小核RNA（snRNA）、微RNA（miRNA）、小干扰RNA（siRNA）等，它们在基因表达调控等方面发挥重要作用。

二、DNA和RNA及单双链的判断

1. 放射性同位素标记法判断核酸类别

利用³H标记T或U的示踪法，可以判断细胞正在合成哪种核酸：

（1）若细胞大量吸收利用T（胸腺嘧啶），则说明细胞正在合成DNA。因为T是DNA特有的碱基。

（2）若细胞大量吸收利用U（尿嘧啶），则说明细胞正在合成RNA。因为U是RNA特有的碱基。

2. 碱基比率法判断单双链

根据碱基的比例关系，可以判断核酸是单链还是双链：

（1）若A=T且G=C，则核酸为双链DNA。

（2）若A=U且G=C，则核酸为双链RNA。

（3）若A≠T或G≠C，则核酸为单链DNA。

（4）若A≠U或G≠C，则核酸为单链RNA。

【易错点】判断：若某核酸的“嘌呤数=嘧啶数”，则该核酸一定是双链。（×）也可能是单链DNA（巧合情况下嘌呤数等于嘧啶数）。

【易错点】判断：若某核酸的“嘌呤数≠嘧啶数”，则该核酸一定是单链RNA。（×）也可能是单链DNA。

【温馨提示】若题目中不涉及单双链，则DNA默认为双链，RNA默认为单链。

三、不同生物的核酸比较

不同类型的生物，其核酸种类、核苷酸种类、碱基种类和五碳糖种类都不同。我们需要掌握细胞生物（真核生物、原核生物）和病毒（DNA病毒、RNA病毒）的区别。

表10 不同生物的核酸比较

【温馨提示】哺乳动物成熟的红细胞：有RNA无DNA。因为成熟红细胞没有细胞核和线粒体等含DNA的结构，但细胞质中仍有少量RNA（在成熟前转录的）。因此，哺乳动物成熟红细胞内的核酸数据与RNA病毒相同（只有RNA）。

1. 不同核酸的水解比较

表11 DNA与RNA的水解产物比较

2. 核酸多样性的计算

（1）4种n个核糖核苷酸可脱水缩合成 4ⁿ 种RNA。

（2）4种n个脱氧核苷酸可脱水缩合成 4ⁿ⁄² 种DNA（因为DNA是双链，每一条链n/2个碱基对）。

注意：合成双链DNA时，至少需要准备A/T/G/C各n/2个（因为A=T，G=C）。

四、RNA与NTP、DNA与dNTP的关系

1. RNA与NTP的关系

核苷与磷酸逐步结合，可以形成不同的磷酸化产物：

核苷 + 磷酸 → 核苷一磷酸（NMP）→ +磷酸 → 核苷二磷酸（NDP）→ +磷酸 → 核苷三磷酸（NTP）

四种核糖核苷酸对应的NTP分别是：ATP（腺嘌呤核苷三磷酸）、UTP（尿嘧啶核苷三磷酸）、CTP（胞嘧啶核苷三磷酸）、GTP（鸟嘌呤核苷三磷酸）。

RNA是由1条核糖核苷酸链构成的，其基本组成单位是核糖核苷酸（NMP）。NTP去掉两个磷酸基团后就是NMP，参与RNA的合成。

2. DNA与dNTP的关系

类似地，脱氧核苷与磷酸逐步结合：

d核苷 + 磷酸 → d核苷一磷酸（dNMP）→ +磷酸 → d核苷二磷酸（dNDP）→ +磷酸 → d核苷三磷酸（dNTP）

四种脱氧核苷酸对应的dNTP分别是：dATP、dTTP、dCTP、dGTP。

DNA是由2条脱氧核苷酸链构成的，其基本组成单位是脱氧核苷酸（dNMP）。dNTP去掉两个磷酸基团后就是dNMP，参与DNA的合成。

3. 识别核苷酸、DNA、RNA和ATP中“A”的含义

表12 不同物质中“A”的含义辨析

五、核酸的功能与分布

1. 核酸的功能

核酸是细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗传、变异和蛋白质的生物合成中具有极其重要的作用。

具体来说：

（1）DNA是主要的遗传物质，携带遗传信息，控制遗传和变异。

（2）RNA在遗传信息的表达中起重要作用：mRNA传递遗传信息，tRNA转运氨基酸，rRNA构成核糖体。某些RNA病毒以RNA为遗传物质。此外，少数RNA还具有催化功能（核酶）。

2. 核酸的分布

（1）真核细胞：DNA主要分布在细胞核中，少量分布在线粒体和叶绿体中；RNA主要分布在细胞质中。

（2）原核细胞：DNA主要分布在拟核中（环状DNA），少量分布在质粒中；RNA主要分布在细胞质中。

（3）病毒：病毒只含有一种核酸（DNA或RNA），分布在病毒颗粒内部。

3. 不同生物的遗传物质

生物界的遗传物质主要是DNA。其中：

（1）细胞生物（真核生物和原核生物）的遗传物质都是DNA。

（2）DNA病毒的遗传物质是DNA，如T₂噬菌体、乙肝病毒、天花病毒等。

（3）RNA病毒的遗传物质是RNA，如HIV、SARS病毒、流感病毒、新冠病毒、烟草花叶病毒等。

（4）细胞核遗传物质和细胞质遗传物质都是DNA。

【温馨提示】强化记忆：细胞生物和病毒的遗传物质依次是DNA、DNA或RNA。细胞核和细胞质的遗传物质都是DNA。

六、生物大分子以碳链为骨架

1. 生物大分子的概念

生物大分子是指由许多单体（基本单位）连接而成的多聚体。多糖、蛋白质、核酸等都是生物大分子。

生物大分子的单体都是以若干个相连的碳原子构成的碳链为基本骨架。正是由于碳原子在组成生物大分子中的重要作用，科学家才说“碳是生命的核心元素”，碳也是细胞的最基本元素。

2. 常见生物大分子及其单体

表13 生物大分子及其单体

【易错点】脂肪是生物大分子吗？不是！脂肪由1分子甘油和3分子脂肪酸组成，虽然分子量较大，但它不是由许多单体连接而成的多聚体，因此不属于生物大分子。判断是否为生物大分子，不能只看分子量大小，关键看是否由许多单体聚合而成。

3. 细胞内不同物质或结构的骨架比较

表14 细胞内不同结构的骨架比较

4. 大分子的水解产物和代谢产物

表15 常见大分子的水解产物与代谢终产物

5. DNA、RNA和蛋白质的联系——中心法则

在生物体内，DNA、RNA和蛋白质之间存在着密切的联系，这就是中心法则所描述的遗传信息流动方向：

DNA → DNA（DNA复制）：以DNA为模板合成DNA。发生在细胞分裂的间期，通过半保留复制的方式，将遗传信息从亲代细胞传递给子代细胞。

DNA → RNA（转录）：以DNA的一条链为模板合成RNA。转录的场所主要在细胞核，需要RNA聚合酶的催化。

RNA → 蛋白质（翻译）：以mRNA为模板合成蛋白质。翻译的场所是核糖体，需要tRNA转运氨基酸，mRNA作为模板。

RNA → RNA（RNA复制）：某些RNA病毒（如烟草花叶病毒）以RNA为模板合成RNA。需要RNA复制酶的参与。

RNA → DNA（逆转录）：某些逆转录病毒（如HIV）以RNA为模板合成DNA。需要逆转录酶的参与。逆转录现象的发现，是对中心法则的重要补充。

中心法则体现了遗传信息在生物大分子之间的传递规律。在绝大多数生物体内，遗传信息的流动方向是：DNA → DNA（复制），DNA → RNA（转录），RNA → 蛋白质（翻译）。只有在某些RNA病毒中，才会出现RNA复制和逆转录的过程。

6. 关于中心法则的计算

根据中心法则，我们可以进行DNA、mRNA和蛋白质之间的碱基数和氨基酸数的换算：

（1）蛋白质中氨基酸数 : mRNA中碱基数 : 基因（DNA）中碱基数 ≈ 1 : 3 : 6

（2）注意：这只是一个近似比例。因为mRNA上有终止密码子（不编码氨基酸），基因中还有不编码蛋白质的内含子等序列，所以实际比例会大于1:3:6。题目中如果问“至少”含有多少个碱基，就按1:3:6来计算；如果问“最多”含有多少个氨基酸，也是按这个比例来计算。

6. 核酸与蛋白质的复合体

细胞内存在着多种核酸与蛋白质形成的复合体：

（1）染色体（染色质）：由DNA和蛋白质（组蛋白）组成，存在于真核细胞的细胞核中。

（2）核糖体：由rRNA和蛋白质组成，是蛋白质合成的场所。

（3）DNA病毒：由DNA和蛋白质外壳组成。

（4）RNA病毒：由RNA和蛋白质外壳组成。

（5）端粒酶：由RNA和蛋白质组成，与端粒的合成有关。

（6）核酸-酶蛋白复合体：在DNA复制（DNA聚合酶、解旋酶）、转录（RNA聚合酶）、逆转录等过程中，都会出现核酸与酶蛋白结合形成的复合体。

【温馨提示】无论真核细胞还是原核细胞，都会出现核酸与蛋白质的复合体结构。例如，原核细胞的拟核DNA也会结合蛋白质，原核细胞的核糖体也是rRNA和蛋白质的复合体。

7. 同一个体不同体细胞中分子的异同

同一个体的不同体细胞都来自同一个受精卵的有丝分裂，因此：

相同的分子：核DNA、tRNA、rRNA。因为体细胞的核DNA完全相同，tRNA和rRNA的种类和数量相对稳定。

不同的分子：mRNA和蛋白质。这是基因选择性表达的结果。不同组织细胞中选择表达的基因不同，转录出的mRNA不同，翻译出的蛋白质也不同，从而导致细胞的形态、结构和功能出现差异。

【温馨提示】物种特异性判断：tRNA和rRNA没有物种特异性（不同生物共用同一套遗传密码，tRNA和rRNA的结构和功能在不同生物间高度保守）；DNA、mRNA、蛋白质具有物种特异性（不同物种的DNA序列不同，转录出的mRNA和翻译出的蛋白质也不同）。

8. 生物多样性的直接原因和根本原因

直接原因：蛋白质分子的多样性（氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同）。

根本原因：DNA分子的多样性（脱氧核苷酸排列顺序的千变万化）。

我们可以从三个层次来理解生物多样性：

（1）分子水平：蛋白质的多样性和DNA的多样性。这是生物多样性的直接原因和根本原因。

（2）个体水平：性状的多样性。不同个体的性状不同，直接决定于蛋白质的不同，根本上决定于DNA的不同。

（3）物种和生态系统水平：物种多样性和生态系统多样性。这是生物多样性的宏观表现。

9. 核酸与蛋白质的比较

表16 蛋白质与核酸的比较

10. 观察DNA和RNA在细胞中的分布实验

在“观察DNA和RNA在细胞中的分布”实验中，我们使用甲基绿和吡罗红混合染色剂对细胞进行染色：

（1）甲基绿对DNA亲和力强，使DNA呈现绿色；吡罗红对RNA亲和力强，使RNA呈现红色。

（2）实验结果：细胞核主要呈绿色（主要分布有DNA），细胞质主要呈红色（主要分布有RNA）。

（3）实验结论：DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中。

（4）实验中使用质量分数为8%的盐酸的作用：改变细胞膜的通透性，加速染色剂进入细胞；同时使染色质中的DNA与蛋白质分离，有利于DNA与染色剂结合。

（5）实验步骤：取口腔上皮细胞制片→水解（用盐酸）→冲洗涂片→染色→观察。

（6）注意事项：制片时使用0.9%的生理盐水（质量分数），目的是维持细胞的正常形态；水解时需要将烘干的载玻片放入质量分数为8%的盐酸中，在30℃温水中保温5分钟；冲洗时用蒸馏水的缓水流冲洗，目的是洗去盐酸，防止盐酸影响染色效果。

11. 蛋白质和核酸的检测

在生物组织中，我们可以通过特定的试剂来检测蛋白质和核酸的存在：

（1）蛋白质的检测：使用双缩脲试剂。双缩脲试剂的使用方法是先加A液（NaOH溶液），再加B液（CuSO₄溶液）。反应原理是：在碱性条件下，Cu²⁺与肽键形成紫色的络合物。因此，只要含有2个或2个以上肽键的化合物（即三肽及以上），都能与双缩脲试剂发生紫色反应。

（2）DNA的检测：在“观察DNA和RNA在细胞中的分布”实验中，使用甲基绿使DNA呈现绿色。在沸水浴条件下，DNA与二苯胺试剂反应呈现蓝色。

（3）RNA的检测：使用吡罗红使RNA呈现红色。

需要注意的是：双缩脲试剂与蛋白质反应不需要加热，而斐林试剂与还原糖反应需要水浴加热。双缩脲试剂和斐林试剂虽然都含有NaOH和CuSO₄，但它们的浓度、使用方法和反应条件都不同。

【知识必背】

1. 真核细胞的DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中。

2. 一个核苷酸是由一分子含氮碱基、一分子五碳糖（脱氧核糖或核糖）和一分子磷酸组成的。

3. 原核、真核生物的遗传物质都是DNA，病毒的遗传物质是DNA或RNA，如HIV、TMV病毒的遗传物质是RNA；T₂噬菌体等的遗传物质是DNA。

4. 糖类是主要的能源物质，但不是所有的糖都是能源物质，如纤维素、核糖、脱氧核糖都不是能源物质。

5. 脂质包含脂肪、磷脂、固醇；其中脂肪是细胞内良好的储能物质。磷脂和胆固醇是构成细胞膜的重要成分。

【全讲知识网络总结】

蛋白质和核酸是细胞内两类最重要的生物大分子，它们分别承担着不同的生命功能：

蛋白质是生命活动的主要承担者。它的基本组成单位是氨基酸，氨基酸通过脱水缩合形成多肽链，再经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。蛋白质的结构具有多样性，这种多样性决定了蛋白质功能的多样性——包括结构组成、催化、运输、免疫、调节等各种功能。

核酸是遗传信息的携带者。它的基本组成单位是核苷酸，核苷酸通过磷酸二酯键连接形成核苷酸链。DNA是主要的遗传物质，储存和传递遗传信息；RNA在遗传信息的表达中发挥重要作用。

蛋白质和核酸之间有着密切的联系：DNA控制蛋白质的合成（通过转录和翻译），蛋白质的合成又需要核酸的指导和参与。两者共同构成了细胞分子水平上的核心关系。

所有生物大分子都是以碳链为基本骨架的，这体现了“碳是生命的核心元素”这一重要观点。

【高考考点分析与复习指导】

一、高考命题特点

本讲内容在高考中占有重要地位，命题特点主要体现在以下几个方面：

（1）重视基础概念的理解：氨基酸的结构通式、脱水缩合过程、蛋白质的结构层次、核酸的结构和功能等基础知识是高考考查的重点。

（2）注重知识的综合运用：蛋白质的计算、核酸与蛋白质的综合计算、中心法则的应用等是常考题型，要求学生能够灵活运用所学知识解决实际问题。

（3）关注与生产生活的联系：如蛋白质变性在食品加工和消毒灭菌中的应用、基因工程中蛋白质和核酸的操作等。

（4）常以选择题和非选择题形式出现：选择题主要考查基本概念和辨析，非选择题主要考查计算和综合分析能力。

二、复习建议

针对本讲的内容特点，同学们在复习时应注意以下几点：

（1）构建知识网络：以“元素→基本单位→生物大分子→功能”为主线，将零散的知识点串联起来，形成完整的知识体系。

（2）理解基本概念：不要死记硬背，要理解每个概念的内涵和外延。例如，理解了脱水缩合的过程，自然就能记住肽键数、脱水数的计算公式。

（3）掌握计算方法：蛋白质的计算是难点，要通过多做练习题来掌握解题思路和方法。关键是理解“四关注”——链首、链尾、肽键、R基。

（4）注意易混概念的辨析：如变性与盐析、水解与氧化分解、DNA与RNA、多肽与蛋白质等，要通过对比来加深理解。

（5）联系前后知识：本讲内容与细胞的结构、细胞代谢、遗传的分子基础等章节密切相关，复习时要注意知识的前后联系和综合运用。

三、易错点汇总

在本讲的学习中，同学们容易出现以下错误，需要特别注意：

（1）误认为只要含有氨基和羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸。正确的理解是：必须有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。

（2）误认为核糖体合成的物质就具有生物活性。实际上，核糖体合成的只是多肽链，需要经过盘曲折叠形成空间结构后才有活性。

（3）误认为蛋白质多样性的原因包括氨基酸的脱水缩合方式不同。实际上，所有氨基酸的脱水缩合方式都是相同的。

（4）误认为高温使蛋白质变性后肽键也被破坏。实际上，变性只破坏空间结构，肽键并没有断裂。

（5）误认为单链RNA中不含氢键。实际上，tRNA等RNA分子中存在局部双链区，含有氢键。

（6）误认为病毒同时含有DNA和RNA。实际上，每种病毒只含有一种核酸（DNA或RNA）。

（7）误认为脂肪是生物大分子。实际上，脂肪不是由许多单体聚合而成的多聚体，不属于生物大分子。

（8）误认为不同生物的遗传物质都是DNA。实际上，RNA病毒的遗传物质是RNA。

四、课后巩固练习